Фермент: нускалардын айырмасы
Жок кылынган мазмун Кошулган мазмун
Created page with "thumb|Фермент модели [[нуклеозид-фосфорилазы]] '''Ферменттер (энзимдер)''' ..." |
No edit summary |
||
18-сап:
Ферменттерди жалаң эле диагноз коюуда колдонбостон, алар ар түрдүү ооруларды дарылоодо пайдаланылат (энзимотерапия). Пепсин карын ооруларында, трипсин жана химотрипсин сезгенүү жана шишикке каршы колдонулат. Клиникада плазминдин гепарин менен кошулмасы көп пайдаланылат. Бириктиргич ткандардын өтө өсүп кеткен учурунда гиалуронидазалар (лидаза, ронидаза) көп керектелет, кара [[Фермент препараттары]].<br />
Ферменттер жеңил, тамак жана химиялык өнөр жайларында да кеңири пайдаланылат. Нан бышыруу, шарап, пиво, маңыз, спирт, уксус чыгаруу жана башкалар ферменттик процесстерге негизделген.
== Ферменттердин түрлөрү ==
'''Оксиредуктазалар''' – кычкылдануу – калыбына келүү реакцияларын катализдеген ферменттер. Буларга орг. заттардын молекулаларынын кычкылдануусунун натыйжасында суутектин бөлүнүүсүн катализдөөчү двидрогеназа ферменттери, суутек менен кычкылтектик кошулуу реакциясын катализдеген оксидаза ферменттери, суутектик менен кычкылтектин кошулуу реакциясын катализдеген оксидаза ферменттери, суутектин перекисин суу менен кычкылтекке ажыратуу реакциясын катализдеген каталог ферменттери, ошондой эле [[Биология|биологиялык]] кычкылданууда катышкан цитохромдор дагы кирет.<br />
Трансферазалар ар түрдүү хим. топторду (метил, карбоксил, сульфо – жана башкалар) бир молекуладан башка молекулага ташуу реакциясын катализдөөчү турган ферменттер трансферазаларга төмөнкүлөр кирет:
# суутекти ташуучу ферменттер (оксиредук, тазалар, оксифазалар, дегидрогеназалар);
# курамында азоту бар топторду ташуучу ферменттер: трансаминазалар, глютамин трансаминазалар, глицин-трансаминазалар, транспептидазалар;
# фосфат тобун ташуучу ферменттерге: фосфокиназалар, пирофосфокиназалар, фосфомутазалар, пирофосфорилазалар;
# ацил тобун ташуучу ферменттер трансацилазалар;
# гликозил тобун ташуучу ферменттерге трансгликозилазалар жана башкалар.
'''Гидролазалар''' заттардын гидролиздик ажыроосун катализдөөчү ферменттер. <br />
Гидрозалар : пентидозалар (эндопентидозалар, экзопентидазалар), дезаминазалар, эстеразалар, гликозидазалар ж.б.
'''Пентидаза''' ферменттери белок молекуласындагы пентид байланыштарын(-СО-NH-) ажыратууда катышат.<br />
'''Дезаминазалар''' азоттуу негиздердин (аденин, гуанин) жана амин к-таларынын (мочевина, глютамин, аспарагин ж.б.) гидролизине катышат. Бул учурда аммиак эркин түрүндө бөлүнүп чыгат.<br />
'''Изомеразалар''' – изомерлердин бир түрүнөн экинчи түрнө өтүү реакциясын катализдейт. <br />
'''Лигазалар''' же синтетазалар – организмде бардык синтездөө реакцияларын катализдейт. <br />
'''Лиазалар''' – коваленттик байланышты түзүп же болбосо бузуп отуруп, түрдүү атомдор (СО2, Н2О, NH3) кошуп же ажыратып алуу реакцияларын катализдеген ферменттер.<br />
'''Мультиферменттер''' же бир нече Ф. бир эле чынжырдагы реакцияларды катализдеген учурда, 1-реакциядан алынган продукт, 2-реакцияга субстрат болуп катышат.<br />
'''Изоферменттер''' – бир эле реакциянын катализдеген ферменттик активдүүлүгү бар белок заттар. Мисалы, лактатдегидрогеназанын (ЛДГ) 5 изомери бар. ЛДГ сүт к-тасынан пирожүзүм к-тасын алууда катышат. Изоферменттер бири-биринен физ., хим. касиеттери менен айырмаланышат.
Аллостерикалык ([[латын тили|лат]]. allos-башка) же иреттөөчү Ф. Булардын таасири астында ферменттин субстратка болгон жакындыгы өзгөрөт. Ф-дин активдүүлүгүнө бөгөт болгон заттар ингибиторлор деп аталат. Мисалы, субстраттын (фермент ажыратуучу зат) концентрациясы көбүрөөк болсо, реакциянын ылдамдыгы төмөндөйт. Демек, ферменттин активдүүлүгү азаят.<br />
Эл аралык система боюнча, ферменттин таасири менен бир секунда аралыгында бир молекула зат ажыраган болсо же пайда болсо ылдамдыгы I катал (кыскача “кат”) деп белгиленет.<br />
== Ферменттик катализ ==
Ферменттик катализ температурага көз каранды. Көпчүлүк Ф-дин оптималдык таасир этүү темп-расы 40–50°С болот. Андан жогорулаганда фермент белок зат катары денатурацияга (табигый касиетин жоготууга) учурайт.<br />
Чөйрөнүн рН реакциясы дагы ферменттин активдүүлүгүнө чоң таасир тийгизет. Ар бир ферменттин активдүүлүгү өзүнө гана тиешелүү чөйрөдө жогорку деңгээлде өтөт. Мисалы, амилаза ферменти – 6. 8 рН; <br />
уреаза – 7,0 рН; пепсин -– 1,5–2,0 рН; аргиназа – 9,8 рН<br />
Ферменттердин жогорку активдүүлүгү изоэлектр абалында байкалган. Бул мезгилде Ф-дин бөлүкчөлөрүнүн заряды нөлгө барабар. Демек, Ф-дин активдүүлүгү электр талаасында бөлүкчөлөрдүн кыймылсыз абалында көбүрөөк болот.<br />
Ар бир фермент өзүнө гана тиешелүү субстратка таасир тийгизет. <br />
Мисалы, фермент амилаза полисахарид крахмалды ажыратат. Ошондой эле полисахарид гликоген, целлюлозаны же дисахарид мальтозаны, сахарозаны ажырата албайт. Ферменттердин мындай өзгөчөлүгү заттардын хим. структурасынын ар түрдүүлүгү менен түшүндүрүлөт.
== Колдонулган адабият ==
Кыргыз Совет Энциклопедиясынын Башкы редакциясы. «Ден - соолук» Медициналык энциклопедия. - Ф.:1991, ISBN 5-89750-008-8
| |||
